الهيموجلوبين مقابل ميوغلوبين

الهيموغلوبين مقابل ميوغلوبين

ميوغلوبين والهيموجلوبين هي بروتينات هيموغلوبين لها القدرة على ربط الأكسجين الجزيئي. هذه هي البروتينات الأولى أن يكون لها هيكل ثلاثي الأبعاد حلها البلورات بالأشعة السينية. البروتينات هي البوليمرات من الأحماض الأمينية، انضمت عبر السندات الببتيد. الأحماض الأمينية هي اللبنات الأساسية للبروتينات. واستنادا إلى شكلها العام، تصنف هذه البروتينات تحت بروتينات كروية. البروتينات غلوبولار ديك كروية إلى حد ما أو الأشكال البيضاوي. خصائص مختلفة من هذه البروتينات الكروية فريدة من نوعها تساعد الكائن الحي لتحويل جزيئات الأكسجين بينهما. ويتكون الموقع النشط لهذه البروتينات الخاصة من الحديد (إي) بروتوبورفيرين التاسع مغلفة في جيب مقاومة للماء.

ميوغلوبين

يحدث الميوغلوبين كبروتين أحادي في الغلوبين المحيط بهيم. وهو بمثابة الناقل الثانوي للأكسجين في الأنسجة العضلية. عندما تكون خلايا العضلات في العمل، فإنها تحتاج إلى كمية كبيرة من الأوكسجين. خلايا العضلات تستخدم هذه البروتينات لتسريع نشر الأكسجين وتأخذ الأكسجين لمرات التنفس الشديد. هيكل ثالثي ميوغلوبين يشبه نموذجي بروتين غلوبول للذوبان في الماء.

سلسلة ببتيد من ميوغلوبين ديه 8 اليد اليمنى منفصلة α-هيليسس. كل جزيء البروتين يحتوي على مجموعة واحدة الهيم متقلب وكل بقايا الهيم يحتوي على واحدة مركزية ذرة المنسقة الحديد ذرة. الأكسجين لا بد مباشرة إلى ذرة الحديد من المجموعة الاصطناعية الهيم.

الهيموغلوبين

يحدث الهيموجلوبين كبروتين رباعي الكلور، حيث تتكون كل وحدة فرعية من غلوبين تحيط بهيم. هو الناقل على نطاق المنظومة من الأوكسجين. فإنه يربط جزيئات الأكسجين ومن ثم يتم نقله من خلال الدم عن طريق خلايا الدم الحمراء.

في الفقاريات، ينتشر الأكسجين من خلال أنسجة الرئة في خلايا الدم الحمراء. بما أن الهيموجلوبين هو رباعي، فإنه يمكن ربط أربعة جزيئات الأكسجين في وقت واحد. ثم يتم توزيع الأكسجين المقيد من خلال الجسم بأكمله وتفرغه من خلايا الدم الحمراء إلى الخلايا المستجيبة. ثم يأخذ الهيموجلوبين ثاني أكسيد الكربون ويعيدها إلى الرئتين. ولذلك، يعمل الهيموجلوبين على توفير الأكسجين اللازم لعملية التمثيل الغذائي الخلوي ويزيل المنتج الناتج الناتج، وثاني أكسيد الكربون.

يتكون الهيموجلوبين من عدة سلاسل ببتيد. يتكون الهيموجلوبين البشري من اثنين α (ألفا) واثنين من β (بيتا) الوحدات الفرعية. كل وحدة فرعية α لديها 144 بقايا، ولكل وحدة فرعية has 146 بقايا. الخصائص الهيكلية لكل من ألفا (ألفا) و β (بيتا) فرعية مماثلة للميوغلوبين.

الهيموغلوبين مقابل ميوغلوبين

• ينقل الهيموجلوبين الأكسجين في الدم بينما ينقل الميوغلوبين أو يخزن الأكسجين في العضلات.

• يتكون الميوغلوبين من سلسلة ببتيد واحدة ويتكون الهيموجلوبين من عدة سلاسل ببتيد.

• على عكس الميوغلوبين، تركيز الهيموغلوبين في خلايا الدم الحمراء مرتفع جدا.

• في البداية، يربط الميوغلوبين جزيئات الأكسجين بسهولة جدا ويصبح مشبعا في الآونة الأخيرة. هذه العملية ملزمة سريعة جدا في الميوغلوبين مما كانت عليه في الهيموجلوبين. الهيموجلوبين في البداية يربط الأوكسجين مع صعوبة.

• يحدث الميوغلوبين كبروتين أحادي بينما يحدث الهيموجلوبين كبروتين رباعي.

يوجد نوعان من سلاسل ببتيد (سلسلتين α وسلسلتين β-) في الهيموجلوبين.

• يمكن للميوغلوبين ربط جزيء واحد من الأكسجين يسمى المونومر، في حين أن الهيموجلوبين يمكن أن يربط أربعة جزيئات أوكسجين، تسمى تيترامر.

• ميوغلوبين يربط الأكسجين أكثر إحكاما من الهيموغلوبين.

• يمكن الهيموجلوبين ربط وتفريغ كل من الأوكسجين وثاني أكسيد الكربون، على عكس الميوغلوبين.